Proteiinit ovat polypeptidejä, jotka koostuvat
tavallisesti n. 100 - 1000 aminohaposta.
Aminohappomolekyylit ovat liittyneet toisiinsa peptidisidoksilla.
Proteiineissä esiintyviä erilaisia aminohappoja on vain
20 kappaletta, mutta aminohappojen määrän ja
järjestyksen vaihtelusta syntyy lukematon määrä erilaisia
proteiineja. Kaikki proteiinien aminohapot ovat
-aminohappoja, joissa karboksyyli- aminoryhmä ovat kiinni
samassa hiiliatomissa. Osan aminohapoista ihmisen elimistö pystyy
valmistamaan itse, osa on saatava ravinnon proteiineista. Ruoansulatuksessa
ravinnon proteiinit pilkkoutuvat (hydrolysoituvat) aminohapoiksi.
Proteiinien rakenteessa on usein neljä tasoa, mutta aina tasoja
on vähintään kolme.
1. Proteiinen
primaarirakenne on sen ketjun aminohappojärjestys.
Esimerkiksi rakenne -gly-ala-gly-cys- (*).
2.Sekundaarirakenne on polypeptidiketjun
kolmiulotteinen rakenne, jossa ketju on joko kiertynyt serpentiinimäiseksi
kierteeksi (-heliksiksi) tai poimuttunut (ß-säie).
Sekundaarirakenne määräytyy aminohappojärjestyksen, siis
primaarirakenteen perusteella: aminohapoissa on sivuryhmiä, joiden
tilantarve ja vuorovaikutukset pakottavat yksinkertaiset CC- ja CN
-sidokset kiertymään.
Kuvassa on yksi
hemoglobiinin neljästä polypeptidiketjusta. Pieni levymäinen osa
keskellä on hemi-ryhmä.
Sekundaarirakenne
Tertiaarirakenne
Sekundaarirakennetta pitävät koossa vetysidokset.
Kuvassa kierre, johon on merkitty peptidisidosten NH- ja CO-ryhmien
väliset vetysidokset. Serpentiinikierteessä vetysidoksia on
tiheämmässä kuin poimuttuneessa säikeessä.
Vetysidos voi
muodostua paitsi peptidisidoksen NH- ja CO-ryhmien välille myös
eräiden aminohappojen sivuryhmin väliin.
Van der Waalsin sidos
poolittomien sivuryhmien välillä
Rikkisilta
(disulfidisidos) syntyy vain kysteiini-osien
väliin.
Ionivuorovaikutus
aminohappojen sivuryhmien välillä
3. Tertiaarirakenne on koko ketjun pakkautumisrakenne.
Kierteiset ja laskostuneet ketjut muotoutuvat pallomaisiksi sykeröiksi tai
kiertyvät pitkänomaisiksi kuiduiksi. Tertiaarirakenteen tukena ovat
vetysidosten lisäksi aminohappojen sivuryhmien väliset
rikkisillat, van der Waalsin sidokset ja
ionivuorovaikutukset. Esimerkiksi lihaksen myosiini on muodoltaan
kuitumainen kuten tukiproteiini kollageenikin. Veren albumiini ja hemoglobiini
ovat pallomaisia.
4. Proteiineilla on tavallisimmin vielä
lisäksi kvaternaarinen rakennetaso. Kvaternaarirakenteessa kaksi
tai useampia polypeptidiketjuja on sitoutunut yhteen erilaisin sidoksin.
Esimerkiksi veren hemoglobiini on tällainen proteiini. Se koostuu
kaikkiaan 574:stä aminohaposta, jotka ovat sijoittuneet neljään
toisiinsa liittyneeseen vyyhteytyneeseen polypeptidiketjuun. Kunkin ketjun
sisällä on lisäksi hemi-ryhmä, joka varsinaisesti
toimii hapen kuljettajana.
Kukin hemoglobiinin
neljästä polypeptidiketjusta koostuu useasta alfa-kierteestä.
Ketjut ovat sijoittuneet yhteen tetraedrisesti, joten molekyylin muoto on
likimain pallo. Malliin hemi-ryhmä on merkitty harmaalla ja punaisella.
Koot eivät anna täsmällistä kuvaa molekyylistä, koska
ketjuista on mukana vain runkomalli (aminohappojen sivuryhmät eivät
näy).
Proteiinit ovat erittäin herkkiä ympäristön
muutoksille, eli ne denaturoituvat helposti. Denaturoitumisessa
rakennehäiriö ulottuu yleensä sekundaaritasolle saakka ja
proteiini menettää biologisen aktiivisuutensa. Denaturoitumisen
voivat aiheuttaa seuraavat tekijät:
1. Kuumentaminen
2. Ympäristön happamuuden muuttaminen 3.
Raskasmetallit ja niiden suolat, esimerkiksi lyijy (Pb), elohopea (Hg) tai
kadmium (Cd) 4. Orgaaniset liuottimet, esimerkiksi etanoli.
Proteiinien rakenteen merkityksestä on saatu uutta tietoa 1990-
luvulla puhjeneen "hullun lehmän tauti" - eli BSE-epidemian
yhteydessä. Tautiin liittyy aivoihin kertyvien poikkeavien ns.
prioniproteiinien esiintyminen. Prionit eroavat normaalisti
elimistössä esiintyvistä proteiineista sekundaarirakenteeltaan.
Tämän takia elimistö ei pysty hajottamaan niitä, joten ne
kasautuvat mm. aivoihin aiheuttaen hyvin tuskallisen ja lamauttavan taudin.